Cientistas russos afirmam que E.coli é mais resistente do que se pensava

A bactéria E.coli, uma grande resistente do mundo dos micróbios.

A bactéria E.coli, uma grande resistente do mundo dos micróbios.

Getty Images
A Escherichia coli, uma bactéria que vive em nossos intestinos, é conhecida por causar diarreias e outros problemas de saúde. Na maior parte do tempo, porém, ela é inofensiva e mantém o sistema digestivo saudável, além de ser muito mais resistente que se imaginava. A descoberta é de cientistas russos.

Os meios pelos quais a Escherichia coli (mais conhecida por E.coli) processa a lactose para sobreviver no nosso intestino foram o objeto de estudo de um grupo de cientistas do Instituto das Ciências e Tecnologias de Skolkovo, em Moscou. Os resultados foram publicados no periódico Scientific Reports.

Muitas bactérias conseguem sobreviver em diferentes ecossistemas e podem se adaptar à disponibilidade nutricional do ambiente. A E.coli se alimenta da glicose que nossos corpos recebem de carboidratos complexos como os das ervilhas, feijões, cereais integrais e outros vegetais. Mas elas também podem se alimentar da lactose de laticínios. Ela é, basicamente, capaz de se transitar entre a glicose e lactose.

Por muito tempo, os cientistas pensaram que a E.coli só tinha um modo de se utilizar da lactose e que quando essa atividade genética era desabilitada a bactéria não sobreviveria em um meio com lactose.

Cientistas russos estudaram a Enterobacteriaceae - a família a qual a E.coli pertence - e  descobriram que há uma similaridade incomum entre os grupos de genes responsáveis por processar dissulfetos de carbono e a combinação de genes que outros grupos bacterianos usam para quebrar a lactose.

De acordo com os cientistas, a E.coli tem meios alternativos de processar a lactose em particular, já que os genes usados para processar os dissulfetos de carbono também podem processar a lactose.

Quando os cientistas desativavam o mecanismo típico pelo qual a E.coli processava a lactose, as bactérias continuavam crescendo e se multiplicando na lactose usando o outro caminho recentemente descoberto.

"As enzimas que antes eram consideradas muito especializadas são, na verdade multifuncionais", explicou a equipe em um comunicado.

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